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免疫球蛋白(Ig)的分子结构
点击次数:112 发布时间:2018-10-22

免疫球蛋白(Ig)的分子结构

 

任何类型的Ig都具有相同的基本结构,每个Ig分子由4条肽链组成,2条长链称为重链由450~550个氨基酸残基组成,分子量约为50~70kDa;2条断链称为轻链(Light chain,L)由220个氨基酸残组成,分子量为25 kDa。4条肽链通过链间二硫键连接而成。整个Ig分子单体呈Y形,在重链恒定区有少量糖类,故Ig为糖蛋白。

Ig分子轻链和重链中氨基酸序列变化较大的区域称为可变区(Variable region,V区);肽链C端其余部位轻链和重链中氨基酸序列较为恒定,彼此相差不大,称为恒定区(Con-Stint Region区)V区中H链和L链各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变,称为高变区(HVR)它是抗体Ig与抗原发生特异性结合的部位,又称为互补决定区(CDR)分别为CDR1、CDR2和CDR3. CDR以外的区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化。称为骨架区(FR)大约占V区的75%,其功能在于维持V区 三维结构的稳定,

 

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